Affinità e Avidità sono i termini che sono collegati allo studio del sistema immunitario che è l'immunologia. Il termine è legato agli anticorpi prodotti dal sistema immunitario del corpo contro i corpi estranei che entrano nel corpo.
Punti chiave
- L'affinità misura la forza di un singolo sito di legame tra un ligando e un recettore; l'avidità si riferisce alla forza di legame complessiva tra un ligando multivalente e il suo bersaglio.
- L'affinità misura la forza di legame di un sito di legame; l'avidità considera la forza cumulativa di più siti di legame.
- L'avidità è più rilevante per valutare la forza funzionale delle interazioni che coinvolgono ligandi e recettori multivalenti.
Affinità vs Avidità
L'affinità è misurata dalla costante di dissociazione all'equilibrio (Kd), che è la concentrazione di antigene necessaria per dissociare il 50% dei complessi antigene-anticorpo. L'avidità è la forza dell'interazione tra un anticorpo multivalente e un antigene multivalente, determinata dall'affinità dei singoli siti di legame.
L'affinità, in parole semplici, può essere definita come la forza di legame tra l'antigene e l'anticorpo. L'unico punto che deve essere considerato è che l'affinità è determinata per una singola molecola di relazione tra anticorpo e antigene.
I tre fattori principali per determinare l'avidità sono: la valenza, la disposizione della struttura e la forza legante. L'anticorpo IgM è un ottimo esempio di avidità.
Tavola di comparazione
| Parametri di confronto | Affinità | Avidità |
|---|---|---|
| Definizione | L'attrazione tra l'anticorpo e il suo antigene specifico | L'attrazione o la forza tra le molteplici affinità |
| Significato | Tra l'epitopo e il paratopo | Prodotto da molteplici affinità |
| Forza | Basso | Alta |
| Specificità | Alta | Di meno |
| Numero di legame all'antigene | Monovalente o Bivalente | Polivalente |
| Esempio | Anticorpi IgD, IgE, IgG e ABO | IgM |
| Espresso in | Termini termodinamici | Termini cinetici |
| Termini di calcolo | Singolo | multiplo |
Cos'è l'affinità?
L'affinità di una molecola può essere definita come la forza di attrazione tra l'anticorpo avente il suo paratopo e l'antigene avente un epitopo specifico per il sito di legame.
Quattro diversi tipi di interazioni aiutano a partecipare al sito di legame: legami idrogeno, legami idrofobici, forze di van der Waal e legami elettrostatici.
Anche il termine viene misurato o espresso sotto forma di termini termodinamici. Esempi di affinità sono gli anticorpi IgG, IgE, IgD e ABO.
Cos'è l'avidità?
Gli anticorpi tendono ad avere più siti di legame sulla loro superficie che possono essere in numero compreso tra 2 e 10. Quindi l'avidità è la somma della forza delle affinità multiple fornite per gli anticorpi multipli con più siti di legame.
Ci sono tre diversi fattori che influenzano o influenzano l'avidità, e sono: la struttura dell'arrangiamento, la forza vincolante e la valenza.
In parole semplici, l'avidità può essere spiegata come la somma individuale dell'affinità dei molteplici paratopi con il suo specifico antigene o epitopo di legame. La capacità dell'anticorpo IgM è cinque volte superiore a quella dell'IgE ed è il miglior esempio di avidità.
Principali differenze tra affinità e avidità
- L'affinità di una molecola può essere espressa attraverso termini termodinamici, mentre comparativamente, invece, l'avidità di una molecola può essere espressa solo attraverso termini cinetici.
- I termini di calcolo dell'affinità si basano su una singola molecola di anticorpo al suo specifico antigene legante, mentre comparativamente, d'altra parte, i termini di calcolo dell'avidità si basano su anticorpo con più siti per antigene con più siti.
- https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/(SICI)1097-4644(19960616)61:4%3C554::AID-JCB8%3E3.0.CO;2-N
- https://www.liebertpub.com/doi/abs/10.1089/cbr.2009.0627
- https://www.jimmunol.org/content/176/7/4094.short
- https://www.mdpi.com/2073-4409/10/6/1530
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