Человеческое тело состоит из мышц, разделенных на 3 типа; гладкие, скелетные и сердцевидные. Среди них скелетные мышцы важны для произвольных действий и движений. Эти мышцы состоят из мышечных волокон.
Мышечные волокна состоят из многочисленных мышечных клеток. Мышечные волокна содержат мышечные клетки и цитоплазму. Мышечная клетка также содержит большое количество ядер.
Цитоплазма также содержит наборы тонких и толстых филаментов. Таким образом появляются моторные белки, такие как миозин и кинезин.
Основные выводы
- Миозин является моторным белком, участвующим в сокращении мышц и клеточном движении.
- Кинезин является моторным белком, который транспортирует грузы внутри клеток, преимущественно по микротрубочкам.
- Оба необходимы для клеточных процессов, но играют разные роли в функционировании и движении клеток.
Миозин против кинезина
Разница между миозином и кинезином заключается в том, что белки миозина можно найти в эукариотических и прокариотических клетках, а кинезин можно найти только в эукариотических клетках. В то время как белок миозин весит 223 кДа, моторный белок кинезин весит 120 кДа. Миозин выполняет основную функцию сокращения мышц. Но основная функция кинезина заключается в создании веретенообразного аппарата.
Проще говоря, миозин относится к определенному типу двигательной мышцы, ответственной за сокращения и движения мышц. Он работает с актином и преобразует АТФ (аденозинтрифосфат) в механическую энергию.
Структура моторных белков миозина включает головку, за которой следует хвост. Таким образом, миозин можно понимать как суперсемейство, состоящее из АТФ-зависимых членов, ответственных за подвижность у всех существ.
Эукариотические организмы имеют в своей клетке белок, который выполняет наиболее важные функции. Он известен как кинезин. Этот моторный белок помогает осуществлять морфогенез, динамику микротрубочек, сегрегацию хромосом и транспорт органелл.
Эти клетки зависят от производства АТФ для генерации силы для транспортировки необходимых молекул. Это суперсемейство клеток генерирует силу для легкой циркуляции через микротрубочки.
Сравнительная таблица
| Параметры сравнения | миозин | Кинезин |
|---|---|---|
| Структура | Белок миозин имеет длину около 4-5 мкм. | Длина моторного белка кинезина составляет около 10 нм. |
| Количество тяжелых и легких цепей | Белок миозин содержит 1 пару тяжелых цепей и 2 пары легких цепей. | Цепь кинезина состоит из 2 тяжелых и 2 легких цепей. |
| Найти в | В саркомере белки миозина присутствуют только в полосе А. | Местонахождение кинезина пока неизвестно. |
| Молекулярная масса | Масса белка миозина составляет около 223 кДа. | Вес белка кинезина составляет около 120 кДа. |
| Цикл моторики | Белки миозина перемещаются из одного места в другое с помощью актиновых филаментов путем цитокинеза. | Белки кинезины перемещаются из одного места в другое через свои микротрубочки и совершают поступательное движение. |
Что такое миозин?
Миозин относится к огромной мультигенной базе данных молекулярных моторных белков на основе актина, необходимых для эукариотического гомеостаза. Эти моторные белки играют функциональную роль в сокращении мышц у человека.
У эукариот эти белки участвуют во множестве процессов подвижности. Этот термин использовался для обозначения семейства сходных АТФаз в гладких и поперечно-полосатых мышечных тканях. Таким образом, эти моторные белки являются АТФ-зависимыми.
Ферменты, сходные по действию с миозином, были открыты в 1973 г. Поллардом и Корном. Это спровоцировало открытие генов миозина.
Функции миозина включают формирование тканей, метаболизм, рост, размножение, изменение формы, движение и общение у людей и животных. В случае растений миозин отвечает за развитие и ток цитоплазмы.
Миозины подразделяются на 35 филогенетических классов. У человека имеется около 39 генов миозина, принадлежащих к 13 классам.
Суперсемейство миозинов включает миозин I, миозин II, миозин VI, миозин V, миозин VII, за которым следует миозин X. Миозин I имеет специальный хвостовой домен, который помогает миозину связываться с несколькими актиновыми филаментами и мембранными липидами.
Миозин II поставляется с спиральными доменами, которые имеют длинную спираль, что помогает ему формировать сборки более высокого порядка. Myosin VI и Myson V отвечают за транспортировку грузов, при этом актиновые филаменты служат мостиком, а эти моторные белки служат топливом.
Миозин VII играет важную роль в сборке и разборке белков адгезии и в событиях, связанных с расширением филоподий.
Что такое Кинезин?
Кинезины относятся к суперсемейству моторных белков, которые дестабилизируют филаменты микротрубочек. Эти моторные белки, открытые в 1985 году, играют важную роль в митоз.
Суперсемейство кинезинов включает 14 подклассов, включающих 45 кинезиновых белков. Первым членом семейства является кинезин-1. Все эти члены семейства отличаются друг от друга формой.
Это связанные с микротрубочками и АТФ-зависимые моторные белки со значительным транспортом органелл, регуляцией передачи сигналов и клеточной организацией.
Этот моторный белок имеет два димера и конец микротрубочки, ответственный за транспорт. Двумя общими механизмами, участвующими в движении кинезина, являются рука за рукой и дюймовый червь.
Кинезиновые головки превосходят друг друга по механизму движения «рука-по-руке», попеременно занимая ведущее положение.
В механизме движения дюймового червя одна кинезиновая головка всегда берет на себя инициативу, удерживая отстающую головку на шаг назад.
Существование кинезина происходит в виде гетеротетрамера и состоит из тяжелых и легких цепей, по две каждая. Тяжелые цепи составляют головку кинезина, который также известен как каталитический мотор моторного белка.
Головка уменьшает и исключает вероятность осложнений при скольжении молекулы по микротрубочкам.
Основные различия между миозином и кинезином
- Миозин отвечает за мышечные сокращения, клеточные деления и подвижность клеток. С другой стороны, кинезин отвечает за создание веретенообразного аппарата.
- Миозин активно образует поперечные мостики. Напротив, кинезин избирательно образует поперечные мостики.
- Белки миозина обнаружены как в эукариотических, так и в прокариотических клетках. С другой стороны, белки кинезины обнаружены специфически в эукариотических клетках.
- Длина белка миозина составляет около 4-5 мкм. Тогда как длина белка кинезина составляет около 10 нм.
- Движение миозина происходит через актиновые филаменты. Наоборот, движение кинезина происходит по микротрубочкам.
Я приложил столько усилий, чтобы написать этот пост в блоге, чтобы предоставить вам ценность. Это будет очень полезно для меня, если вы подумаете о том, чтобы поделиться им в социальных сетях или со своими друзьями/родными. ДЕЛИТЬСЯ ♥️