L'affinité et l'avidité sont les termes liés à l'étude du système immunitaire qu'est l'immunologie. Le terme est lié aux anticorps produits par le système immunitaire du corps contre les corps étrangers qui pénètrent dans le corps.
Faits marquants
- L'affinité mesure la force d'un seul site de liaison entre un ligand et un récepteur ; l'avidité fait référence à la force de liaison globale entre un ligand multivalent et sa cible.
- L'affinité mesure la force de liaison d'un site de liaison ; l'avidité considère la force cumulée de plusieurs sites de liaison.
- L'avidité est plus pertinente pour évaluer la force fonctionnelle des interactions impliquant des ligands et des récepteurs multivalents.
Affinité vs Avidité
L'affinité est mesurée par la constante de dissociation à l'équilibre (Kd), qui est la concentration d'antigène nécessaire pour dissocier 50 % des complexes anticorps-antigène. L'avidité est la force de l'interaction entre un anticorps multivalent et un antigène multivalent, déterminée par l'affinité des sites de liaison individuels.
L'affinité, en termes simples, peut être définie comme la force de liaison entre l'antigène et l'anticorps. Le seul point qui doit être considéré est que l'affinité est déterminée pour une seule molécule de relation anticorps et antigène.
Les trois principaux facteurs pour déterminer l'avidité sont la valence, la disposition de la structure et la force de liaison. L'anticorps IgM est un très bon exemple d'avidité.
Tableau de comparaison
| Paramètres de comparaison | Affinité | Avidité |
|---|---|---|
| Définition | L'attraction entre l'anticorps et son antigène spécifique | L'attirance ou la force entre les multiples affinités |
| Importance | Entre l'épitope et le paratope | Produit par de multiples affinités |
| Force | Faible | Haute |
| Spécificité | Haute | Moins |
| Numéro de liaison à l'antigène | Monovalent ou Divalent | Polyvalent |
| Exemple | Anticorps IgD, IgE, IgG et ABO | IgM |
| Exprimée en | Termes thermodynamiques | Termes cinétiques |
| Modalités de calcul | Simple | Multiple |
Qu'est-ce que l'Affinité ?
L'affinité d'une molécule peut être définie comme la force d'attraction entre l'anticorps ayant son paratope et l'antigène ayant un épitope spécifique du site de liaison.
Quatre différents types d'interactions aident à participer au site de liaison - les liaisons hydrogène, les liaisons hydrophobes, les forces de van der Waal et les liaisons électrostatiques.
Même le terme est mesuré ou exprimé sous forme de termes thermodynamiques. Des exemples d'affinité sont les anticorps Anticorps IgG, IgE, IgD et ABO.
Qu'est-ce que l'avidité ?
Les anticorps ont tendance à avoir plusieurs sites de liaison sur leur surface qui peuvent être au nombre de 2 à 10. Ainsi, l'avidité est la somme de la force des multiples affinités données pour les multiples anticorps avec de multiples sites de liaison.
Il existe trois facteurs différents qui affectent ou influencent l'avidité, et ils sont - la structure de l'arrangement, la force de liaison et la valence.
En termes simples, l'avidité peut être expliquée comme la somme individuelle de l'affinité des paratopes multiples avec son antigène ou épitope de liaison spécifique. La capacité de l'anticorps IgM est cinq fois supérieure à celle de l'IgE, et c'est le meilleur exemple d'avidité.
Différences principales entre l'affinité et l'avidité
- L'affinité d'une molécule peut s'exprimer par des termes thermodynamiques, alors que comparativement, d'autre part, l'avidité d'une molécule ne peut s'exprimer que par des termes cinétiques.
- Les termes de calcul d'affinité sont basés sur une seule molécule d'anticorps à son antigène de liaison spécifique, alors que comparativement, d'autre part, les termes de calcul d'avidité sont basés sur un anticorps à sites multiples contre un antigène à sites multiples.
- https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/(SICI)1097-4644(19960616)61:4%3C554::AID-JCB8%3E3.0.CO;2-N
- https://www.liebertpub.com/doi/abs/10.1089/cbr.2009.0627
- https://www.jimmunol.org/content/176/7/4094.short
- https://www.mdpi.com/2073-4409/10/6/1530
Dernière mise à jour : 11 juin 2023
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Piyush Yadav a passé les 25 dernières années à travailler comme physicien dans la communauté locale. C'est un physicien passionné par l'idée de rendre la science plus accessible à nos lecteurs. Il est titulaire d'un baccalauréat en sciences naturelles et d'un diplôme d'études supérieures en sciences de l'environnement. Vous pouvez en savoir plus sur lui sur son page bio.
L'explication des trois facteurs affectant l'avidité, notamment la structure de l'arrangement, la valence et la force de liaison, est très instructive.
L’un des principaux enseignements de l’étude de l’immunologie est la différenciation entre affinité et avidité, termes associés à la réponse du système immunitaire aux corps étrangers.
Les quatre différents types d'interactions participant au site de liaison et l'expression thermodynamique de l'affinité offrent une vue complète des concepts.
L'importance de l'avidité dans l'évaluation de la force fonctionnelle des interactions impliquant des ligands et des récepteurs multivalents est particulièrement convaincante.
L'affinité est déterminée par la concentration d'antigène requise pour dissocier 50 % des complexes anticorps-antigène, tandis que l'avidité prend en compte la force cumulative de plusieurs sites de liaison.
Les principales différences entre affinité et avidité basées sur les termes thermodynamiques et cinétiques permettent une distinction claire entre les deux concepts.
La capacité de l’anticorps IgM comme exemple d’avidité étant cinq fois supérieure à celle des anticorps IgE est tout à fait illustrative.
Les références fournies offrent un aperçu plus approfondi des concepts clés d’affinité et d’avidité dans l’étude de l’immunologie.