Химотрипсин против трипсина: разница и сравнение

Питательные вещества в пище не могут сразу усваиваться организмом. Они должны быть разбиты на более мелкие части различными ферментами.

В случае белков специальные ферменты помогают расщеплять их на аминокислоты, которые использует организм. Эти ферменты бывают двух типов, а именно химотрипсин и трипсин.

Основные выводы

1. Химотрипсин — протеолитический фермент, расщепляющий пептидные связи ароматических аминокислот.
2. Трипсин — еще один протеолитический фермент, нацеленный на пептидные связи основных аминокислот.
3. Оба фермента играют важную роль в переваривании белков в пищеварительной системе.

Химотрипсин против трипсина

Химотрипсин — пищеварительный фермент, расщепляющий белки на более мелкие пептиды и аминокислоты. Трипсин расщепляет пептид связи на карбоксильной стороне незаменимых аминокислот. Трипсин вырабатывается поджелудочной железой и важен для переваривания белков в тонком кишечнике.

Химотрипсин — это фермент, который существенно помогает процессу пищеварения, расщепляя белки. Выделяется поджелудочной железой в составе панкреатического сока.

Фермент активируется своим предшественником, который называется химотрипсиногеном. Это неактивный фермент, который функционирует только в присутствии трипсина.

Между тем, трипсин — это еще один тип пищеварительного фермента, который работает с различными аминокислотами. Он также вырабатывается поджелудочной железой.

Однако большая часть его работы осуществляется в тонкой кишке. Его предшественником является неактивный фермент трипсиноген. Неактивный фермент функционирует только в присутствии энтерокиназы.

Сравнительная таблица

Параметры сравнения	Chymotrypsin	трипсин
Открытие	Он был обнаружен в 1900-х годах.	Он был обнаружен в 1876 году.
Смысл	Это пищеварительный фермент, расщепляющий ароматические аминокислоты.	Это пищеварительный фермент, который расщепляет основные аминокислоты.
Предшественник	Его предшественником является неактивный фермент химотрипсиноген.	Его предшественником является неактивный фермент трипсиноген.
Активация	Его предшественник активируется с помощью трипсина.	Его предшественник активируется с помощью энтерокиназы.
Аминокислоты	Он выбирает аминокислоты, включая тирозин, триптофан и фенилаланин.	Он выбирает аминокислоты, включая аргинин и лизин.
Пользы	Его можно использовать для картирования пептидов, синтеза пептидов, анализа и даже снятия отпечатков пальцев.	Его можно использовать для диссоциации тканей, выделения митохондрий и сбора клеток.
Ингибиторы	К его ингибиторам относятся бензамидин, апротинин, ДФП, ЭДТА, Ag+ и др.	К его ингибиторам относятся бороновые кислоты, пептидилальдегиды, производные кумарина и др.

Что такое химотрипсин?

Химотрипсин — пищеварительный фермент, впервые открытый в 1900-х годах. Он является частью семейства сериновых протеаз и подпадает под категорию эндопептидаз.

Фермент имеет молекулярная масса 25.6 кДа. Его предшественник называется химотрипсиноген. Это неактивный фермент, который активируется с помощью трипсина.

Когда это происходит, химотрипсин образуется и высвобождается из поджелудочной железы в составе панкреатического сока.

Внутри каждого фермента есть активный центр, построенный для определенных структур и размеров, чтобы поместиться внутри. Это означает, что фермент должен выбрать определенные аминокислоты, которые могут поместиться внутри них.

В случае химотрипсина выбирают только ароматические аминокислоты.

К ним относятся тирозин, триптофан и фенилаланин. Как только они попадают в активный центр фермента, их пептидные связи разрываются, чтобы их можно было переварить.

Эти ферменты служат различным целям в медицинских исследованиях и исследованиях Вито. Они используются для картирования пептидов, синтеза пептидов, анализа и даже снятия отпечатков пальцев.

Существуют также определенные ингибиторы, которые связываются с химотрипсином, чтобы снизить его активность. К ним относятся бензамидин, апротинин, ДФП, ЭДТА, Ag+ и др.

Они содержатся в добавках, которые назначают людям с дисфункциональными ферментами химотрипсина.

Что такое трипсин?

Трипсин — еще один пищеварительный фермент, но он был открыт намного раньше, в 1876 году. Он также принадлежит к семейству сериновых протеаз, но относится к категории глобулярных белков.

Молекулярная масса трипсина составляет 23.3 кДа. Его функция заключается в разрыве пептидных связей в аминокислотах.

Фермент высвобождается поджелудочной железой из своего предшественника, называемого трипсиногеном.

Этот неактивный фермент вступает в контакт с энтерокиназой для активации. Как только это происходит, он переносится в тонкую кишку, где и происходит большая часть его функционирования.

Фермент выбирает только определенные основные аминокислоты в свой активный центр. К ним относятся аргинин и лизин.

Трипсин имеет различное применение для диссоциации тканей, выделения митохондрий и сбора клеток. Он также имеет несколько ингибиторов, в том числе бороновые кислоты, пептидилальдегиды, производные кумарина и т. д.

Они содержатся в различных добавках, которые имеют многочисленные медицинские применения.

Трипсин бывает двух основных типов. К ним относятся альфа-трипсин и бета-трипсин. Каждый из них имеет разную структуру и функционирует при разном пороге термической стабильности.

Однако оба их активных центра содержат аспарагиновую кислоту, гистидин и серин, которые помогают во всем процессе расщепления аминокислот. Они делают это, расщепляя С-конец, на котором есть углерод.

Основные различия между химотрипсином и трипсином

1. Химотрипсин был открыт в 1900-х годах, тогда как трипсин был открыт в 1876 году.
2. Химотрипсин — пищеварительный фермент, расщепляющий ароматические аминокислоты, тогда как трипсин — пищеварительный фермент, расщепляющий основные аминокислоты.
3. Химотрипсин выбирает аминокислоты, включая тирозин, триптофан и фенилаланин, тогда как трипсин выбирает аминокислоты, включая аргинин и лизин.
4. Ассоциация предшественник химотрипсин представляет собой неактивный фермент, называемый химотрипсиногеном, тогда как трипсин представляет собой неактивный фермент, называемый трипсиногеном.
5. Предшественник химотрипсина активируется с помощью трипсина, тогда как предшественник трипсина активируется с помощью энтерокиназы.
6. Химотрипсин можно использовать для картирования пептидов, синтеза пептидов, анализа и даже снятия отпечатков пальцев, тогда как трипсин можно использовать для диссоциации тканей, выделения митохондрий и сбора клеток.
7. Ингибиторы химотрипсина включают бензамидин, апротинин, ДФП, ЭДТА, Ag+ и др., тогда как ингибиторы трипсина включают бороновые кислоты, пептидилальдегиды, производные кумарина и др.

Рекомендации

1. https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0022283672900289
2. https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0014579395014845

Последнее обновление: 11 июня 2023 г.