Chymotrypsin vs Trypsin: Rozdíl a srovnání

Živiny obsažené v potravě nemohou být tělem okamžitě absorbovány. Je třeba je rozložit na menší části pomocí různých enzymů.

V případě bílkovin pomáhají specifické enzymy při jejich štěpení na aminokyseliny, které tělo využívá. Tyto enzymy jsou dvou typů, jmenovitě chymotrypsin a trypsin.

Key Takeaways

1. Chymotrypsin je proteolytický enzym, který štěpí peptidové vazby na aromatických aminokyselinách.
2. Trypsin je další proteolytický enzym, který se zaměřuje na peptidové vazby na bazických aminokyselinách.
3. Oba enzymy hrají zásadní roli při trávení bílkovin v trávicím systému.

Chymotrypsin vs trypsin

Chymotrypsin je trávicí enzym, který štěpí bílkoviny na menší peptidy a aminokyseliny. Trypsin se štěpí peptid vazby na karboxylové straně esenciálních aminokyselin. Trypsin se vyrábí ve slinivce břišní a je důležitý pro trávení bílkovin v tenkém střevě.

Chymotrypsin je enzym, který v podstatě napomáhá procesu trávení štěpením bílkovin. Vylučuje se ze slinivky břišní jako složka pankreatické šťávy.

Enzym je aktivován jeho prekurzorem, který se nazývá chymotrypsinogen. Jedná se o neaktivní enzym, který funguje pouze v přítomnosti trypsinu.

Mezitím je trypsin dalším druhem trávicího enzymu, který pracuje s různými aminokyselinami. Je produkován také slinivkou břišní.

Většina jeho práce však probíhá v tenkém střevě. Jeho prekurzorem je neaktivní enzym zvaný trypsinogen. Neaktivní enzym funguje pouze v přítomnosti enterokinázy.

Srovnávací tabulka

Parametry srovnání	Chymotrypsin	trypsin
objev	Byl objeven ve 1900. letech XNUMX. století.	Byl objeven v roce 1876.
Význam	Je to trávicí enzym, který pracuje na štěpení aromatických aminokyselin.	Je to trávicí enzym, který funguje na štěpení základních aminokyselin.
předchůdce	Jeho prekurzorem je neaktivní enzym zvaný chymotrypsinogen.	Jeho prekurzorem je neaktivní enzym zvaný trypsinogen.
Aktivace	Jeho prekurzor se aktivuje pomocí trypsinu.	Jeho prekurzor se aktivuje pomocí enterokinázy.
Aminokyseliny	Vybírá aminokyseliny včetně tyrosinu, tryptofanu a fenylalaninu.	Vybírá aminokyseliny včetně argininu a lysinu.
použití	Může být použit pro mapování peptidů, syntézu peptidů, analýzu a dokonce i otisky prstů.	Může být použit pro tkáňovou disociaci, mitochondriální izolaci a sběr buněk.
Inhibitory	Mezi jeho inhibitory patří benzamidin, aprotinin, DFP, EDTA, Ag+ atd.	Jeho inhibitory zahrnují boronové kyseliny, peptidylaldehydy, deriváty kumarinu atd.

Co je Chymotrypsin?

Chymotrypsin je trávicí enzym, který byl poprvé objeven v roce 1900. Je součástí rodiny serinových proteáz a spadá do kategorie endopeptidáz.

Enzym má a molekulová hmotnost 25.6 kDa. Jeho prekurzor se nazývá chymotrypsinogen. Jedná se o neaktivní enzym, který se aktivuje pomocí trypsinu.

Když k tomu dojde, tvoří se chymotrypsin a uvolňuje se ze slinivky břišní jako složka pankreatické šťávy.

Každý enzym má v sobě aktivní místo, které je vytvořeno pro konkrétní struktury a velikosti, aby se do něj vešly. To znamená, že enzym potřebuje vybrat konkrétní aminokyseliny, které se do nich vejdou.

V případě chymotrypsinu jsou vybrány pouze aromatické aminokyseliny.

Patří mezi ně tyrosin, tryptofan a fenylalanin. Jakmile vstoupí do aktivního místa enzymu, jejich peptidové vazby se přeruší, aby mohly být stráveny.

Tyto enzymy slouží k různým účelům v lékařských studiích a studiích Vito. Používají se pro mapování peptidů, syntézu peptidů, analýzu a dokonce i otisky prstů.

Existují také určité inhibitory, které se vážou s chymotrypsinem, aby se snížila jeho aktivita. Patří mezi ně benzamidin, aprotinin, DFP, EDTA, Ag+ atd.

Nacházejí se v doplňcích, které jsou předepisovány lidem s dysfunkčními enzymy chymotrypsinu.

Co je Trypsin?

Trypsin je další trávicí enzym, ale byl objeven mnohem dříve, v roce 1876. Patří také do rodiny serinových proteáz, ale spadá do kategorie globulárních proteinů.

Molekulová hmotnost trypsinu je 23.3 kDa. Jeho funkcí je rušit peptidové vazby v aminokyselinách.

Enzym se uvolňuje ze slinivky břišní ze svého prekurzoru zvaného trypsinogen.

Tento neaktivní enzym přichází do kontaktu s enterokinázou za účelem aktivace. Jakmile k tomu dojde, je přenesen do tenkého střeva, kde probíhá většina jeho fungování.

Enzym pouze vybírá určité bazické aminokyseliny do svého aktivního místa. Patří mezi ně arginin a lysin.

Trypsin má různá použití při tkáňové disociaci, izolaci mitochondrií a sběru buněk. Má také několik inhibitorů, včetně boronových kyselin, peptidylaldehydů, derivátů kumarinu atd.

Ty se nacházejí v různých doplňcích, které mají četné lékařské použití.

Trypsin je dvou hlavních typů. Patří mezi ně alfa-trypsin a beta-trypsin. Každý z nich má jinou strukturu a funguje při jiném prahu tepelné stability.

Obě jejich aktivní místa však obsahují kyselinu asparagovou, histidin a serin, které pomáhají v celém procesu štěpení aminokyselin. Dělají to tak, že odštěpí C-konec, na kterém je uhlík.

Hlavní rozdíly mezi chymotrypsinem a trypsinem

1. Chymotrypsin byl objeven v roce 1900, zatímco trypsin byl objeven v roce 1876.
2. Chymotrypsin je trávicí enzym, který štěpí aromatické aminokyseliny, zatímco trypsin je trávicí enzym, který štěpí základní aminokyseliny.
3. Chymotrypsin vybírá aminokyseliny, včetně tyrosinu, tryptofanu a fenylalaninu, zatímco trypsin vybírá aminokyseliny, včetně argininu a lysinu.
4. Projekt předchůdce chymotrypsin je neaktivní enzym zvaný chymotrypsinogen, zatímco trypsin je neaktivní enzym zvaný trypsinogen.
5. Prekurzor chymotrypsinu je aktivován pomocí trypsinu, zatímco prekurzor trypsinu je aktivován pomocí enterokinázy.
6. Chymotrypsin lze použít pro mapování peptidů, syntézu peptidů, analýzu a dokonce otisky prstů, zatímco trypsin lze použít pro disociaci tkání, izolaci mitochondrií a sklizeň buněk.
7. Mezi inhibitory chymotrypsinu patří benzamidin, aprotinin, DFP, EDTA, Ag+ atd., zatímco inhibitory trypsinu zahrnují boronové kyseliny, peptidylaldehydy, deriváty kumarinu atd.

Reference

1. https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0022283672900289
2. https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0014579395014845

Poslední aktualizace: 11. června 2023