Affinität und Avidität sind die Begriffe, die mit dem Studium des Immunsystems, der Immunologie, verbunden sind. Der Begriff ist mit den Antikörpern verbunden, die das körpereigene Immunsystem gegen die in den Körper eindringenden Fremdkörper produziert.
Key Take Away
- Affinität misst die Stärke einer einzelnen Bindungsstelle zwischen einem Liganden und einem Rezeptor; Avidität bezieht sich auf die Gesamtbindungsstärke zwischen einem multivalenten Liganden und seinem Ziel.
- Affinität misst die Bindungsstärke einer Bindungsstelle; Avidity berücksichtigt die kumulative Stärke mehrerer Bindungsstellen.
- Avidität ist relevanter für die Bewertung der funktionellen Stärke von Wechselwirkungen, an denen multivalente Liganden und Rezeptoren beteiligt sind.
Affinität vs. Avidität
Die Affinität wird durch die Gleichgewichtsdissoziationskonstante (Kd) gemessen, die die Antigenkonzentration ist, die erforderlich ist, um 50 % der Antikörper-Antigen-Komplexe zu dissoziieren. Avidität ist die Stärke der Wechselwirkung zwischen einem multivalenten Antikörper und einem multivalenten Antigen, bestimmt durch die Affinität der einzelnen Bindungsstellen.
Affinität kann vereinfacht als Bindungsstärke zwischen Antigen und Antikörper angegeben werden. Der einzige Punkt, der berücksichtigt werden muss, ist, dass die Affinität für einen einzelnen Antikörper und ein Antigen-Beziehungsmolekül bestimmt wird.
Die drei Hauptfaktoren zur Bestimmung der Avidität sind – Wertigkeit, Anordnung der Struktur und Bindungsstärke. Der Antikörper IgM ist ein sehr gutes Beispiel für Avidität.
Vergleichstabelle
| Vergleichsparameter | Affinität | Begierde |
|---|---|---|
| Definition | Die Anziehungskraft zwischen dem Antikörper und seinem spezifischen Antigen | Anziehung oder die Stärke zwischen den multiplen Affinitäten |
| Welche Bedeutung hatte der Wiener Kongress? | Zwischen dem Epitop und dem Paratop | Produziert von mehreren Affinitäten |
| Stärke | Sneaker | High |
| Spezifität | High | Weniger |
| Antigen-Bindungsnummer | Einwertig oder zweiwertig | Mehrwertig |
| Beispiel | IgD-, IgE-, IgG- und ABXNUMX-Antikörper | IgM |
| Ausgedrückt | Thermodynamische Begriffe | Kinetische Begriffe |
| Berechnungsbedingungen | Single | Mehrere |
Was ist Affinität?
Die Affinität eines Moleküls kann als Anziehungskraft zwischen dem Antikörper mit seinem Paratop und dem Antigen mit einem für die Bindungsstelle spezifischen Epitop angegeben werden.
Vier verschiedene Arten von Wechselwirkungen helfen bei der Teilnahme an der Bindungsstelle – Wasserstoffbrückenbindungen, hydrophobe Bindungen, Van-der-Waal-Kräfte und elektrostatische Bindungen.
Sogar der Term wird in Form thermodynamischer Terme gemessen oder ausgedrückt. Beispiele für Affinität sind die Antikörper IgG-, IgE-, IgD- und ABO-Antikörper.
Was ist Avidität?
Antikörper neigen dazu, mehrere Bindungsstellen auf ihrer Oberfläche zu haben, die bis zu 2 bis 10 an der Zahl sein können. Somit ist die Avidität die Summe der Stärke der multiplen Affinitäten, die für die multiplen Antikörper mit multiplen Bindungsstellen gegeben sind.
Es gibt drei verschiedene Faktoren, die die Avidität beeinflussen oder beeinflussen, und zwar die Struktur der Anordnung, die Bindungsstärke und die Wertigkeit.
In einfachen Worten kann Avidität als die individuelle Summe der Affinität der multiplen Paratope mit ihrem spezifischen Bindungsantigen oder Epitop erklärt werden. Die Kapazität des IgM-Antikörpers ist fünfmal größer als die von IgE und ist das beste Beispiel für Avidität.
Hauptunterschiede zwischen Affinität und Avidität
- Die Affinität eines Moleküls kann durch thermodynamische Terme ausgedrückt werden, wohingegen vergleichsweise andererseits die Avidität eines Moleküls nur durch kinetische Terme ausgedrückt werden kann.
- Die Berechnungsbedingungen für die Affinität basieren auf einem einzelnen Antikörpermolekül zu seinem spezifischen Bindungsantigen, wohingegen andererseits die Berechnungsbedingungen für die Avidität auf einem Antikörper mit mehreren Stellen zu einem Antigen mit mehreren Stellen basieren.
- https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/(SICI)1097-4644(19960616)61:4%3C554::AID-JCB8%3E3.0.CO;2-N
- https://www.liebertpub.com/doi/abs/10.1089/cbr.2009.0627
- https://www.jimmunol.org/content/176/7/4094.short
- https://www.mdpi.com/2073-4409/10/6/1530
Letzte Aktualisierung: 11. Juni 2023
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Piyush Yadav hat die letzten 25 Jahre als Physiker in der örtlichen Gemeinde gearbeitet. Er ist ein Physiker, der sich leidenschaftlich dafür einsetzt, die Wissenschaft für unsere Leser zugänglicher zu machen. Er hat einen BSc in Naturwissenschaften und ein Postgraduiertendiplom in Umweltwissenschaften. Sie können mehr über ihn auf seinem lesen Bio-Seite.
Die Erklärung der drei Faktoren, die die Avidität beeinflussen, einschließlich der Struktur der Anordnung, der Wertigkeit und der Bindungsstärke, ist äußerst aufschlussreich.
Eine der wichtigsten Erkenntnisse aus dem Studium der Immunologie ist die Unterscheidung zwischen Affinität und Avidität als Begriffen, die mit der Reaktion des Immunsystems auf Fremdkörper verbunden sind.
Die vier verschiedenen Arten von Wechselwirkungen, die an der Bindungsstelle beteiligt sind, und der thermodynamische Ausdruck der Affinität bieten einen umfassenden Überblick über die Konzepte.
Die Bedeutung der Avidität bei der Bewertung der funktionellen Stärke von Wechselwirkungen mit multivalenten Liganden und Rezeptoren ist besonders überzeugend.
Die Affinität wird durch die Antigenkonzentration bestimmt, die erforderlich ist, um 50 % der Antikörper-Antigen-Komplexe zu dissoziieren, während die Avidität die kumulative Stärke mehrerer Bindungsstellen berücksichtigt.
Die Hauptunterschiede zwischen Affinität und Avidität basierend auf thermodynamischen und kinetischen Begriffen ermöglichen eine klare Unterscheidung zwischen den beiden Konzepten.
Die Kapazität des IgM-Antikörpers als Beispiel für Avidität, die fünfmal höher ist als die des IgE-Antikörpers, ist sehr anschaulich.
Die bereitgestellten Referenzen bieten einen tieferen Einblick in die Schlüsselkonzepte Affinität und Avidität im Studium der Immunologie.